Die vorliegende Dissertation beschreibt Untersuchungen zur permanenten Ausrüstung von textilen Konstruktionen aus Polyester (genauer Polyethylenterephthalat) mit Biokata-lysatoren aus der Klasse der Oxidoreduktasen. Die dauerhafte Immobilisierung der kom-merziell verfügbaren Peroxidasen Baylase® und MaxiBright® gelang unter Erhalt der bio-katalytischen Aktivität mit Hilfe der Vernetzungsreagenzien Glutardialdehyd, Rowaflex® und CoatOSil®. Dafür wurde eine Methode erarbeitet, die eine Ausrüstung des textilen Trägermaterials in mehreren verfahrenstechnischen Schritten beinhaltet. Im ersten Schritt werden die Polyesterfasern mit Polyvinylamin vorfunktionalisiert. Hierdurch werden Aminogruppen an der Polymeroberfläche etabliert, die z.B. mittels des aminogruppenspezifischen TNBS-Assays qualitativ nachgewiesen wurden. Im zweiten Schritt der Methode wurden die Peroxidasen über verschiedenen Ankergruppen durch chemische Bindungen an die Polymeroberfläche fixiert. Der Erfolg der durchgeführten Experimente wurde über unterschiedliche qualitative sowie quantitative Analysemethoden wie der Gravimetrie, UV/Vis-Spektroskopie, optische Emissionsspektrometrie sowie Rasterelektronen-, Rastersonden-, Digital- und Fluoreszenzmikroskopie nachgewiesen. Dabei ergaben die Untersuchungen, dass in Gegenwart von Rowaflex® bis zu 80 mg Peroxidase/1 g Textil immobilisierbar sind. Die entsprechenden Aktivitätsmessungen ergaben eine rasche Desorption von lediglich adsorptiv gebundener Peroxidase schon nach der ersten Wiederverwertung. Im Gegensatz dazu zeigte die am modifiziertem Textil gebundene Peroxidase eine deutliche und gleichbleibend hohe bio-katalytische Aktivität von ca. 20 U/1 g Textil bezüglich der betrachteten Modellreaktion (Oxidation von ABTS) über mindestens 28 Reaktionszyklen. Der zusätzliche Einsatz eines Vernetzters verdoppelte die katalytischen Aktivität auf 40 U/1 g Textil unter Erhalt der Aktivität über mehrere Reaktionszyklen. Mit der vorliegenden Arbeit wurde somit die Grundlage für die erfolgreiche Immobilisierung von Peroxidasen an textilen Trägern aus Polyethylenterephthalat gelegt. Dabei zeichnen sich textile Materialien gegenüber anderen Trägern vor allem durch ihren geringen Preis, ihre gute Durchströmbarkeit, ihre flexible Konstruktion, ihre mechanische Robustheit und insgesamt einfachen Handhabbarkeit aus. Gleichzeitig wurde die Verwendung derartig fasergebundener Peroxidasen bei der Bleiche von mit Lebensmittelfarbstoffen gefärbter Molke innerhalb der Käseerzeugung untersucht. Auch im wiederholten Einsatz war es möglich, mit Norbixin gefärbte Molke, wie sie etwa als Nebenprodukt bei der Herstellung von Cheddar-Käse anfällt, in Gegenwart von faserfixierten Peroxidasen mit Hilfe von Wasserstoffperoxid unter schonenden Bedingungen (pH = 4 bis 7, T = RT bis 30 °C) zu bleichen. Darüber gelang im Untersuchungszeitraum ein UpScale der Molkeblei-che von wenigen Millilitern bis hin zu aufeinanderfolgenden 10 L-Batches. Die Verwendung der Vernetzer Rowaflex® und CoatOSil® wurde im Zusammenhang mit textilen Trägern und dem hier untersuchten Modellenzym Peroxidase bisher nicht beschrieben. Die vorliegende Arbeit erweitert somit den aktuellen Kenntnisstand im Bereich der Technischen Textilien mit katalytischen Eigenschaften und kann grundsätzlich auch auf andere Katalysatorsysteme übertragen und dort gegebenenfalls genutzt werden.