The crystal structure of a bacterial lysozyme at atomic resolution

In der vorliegenden Arbeit wurde die röntgenkristallographische Untersuchung von Cellosyl, einem Lysozym aus dem Bakterium Streptomyces coelicolor, beschrieben. Cellosyl gehört zur Familie der Chalaropsis-Typ Lysozyme und unterscheidet es sich von anderen Lysozymfamilien in Molekulargewicht, Aminosäurekomposition und Substratspezifität. Es gelang Cellosyl mittels der "Hanging-Drop" Methode, in Abhängigkeit der gewählten Kristallisations-bedingungen, in zwei unterschiedlichen Habitus zu kristallisieren. Die Phasen konnten mit der Methode des multiplen isomorphen Ersatzes, unter Ausnutzung der anomalen Streuung der Schweratome, bestimmt werden. Die Struktur wurde zu einer atomaren Auflösung von 0.83 Å und einem R-Faktor von 9.63 % verfeinert. Das Enzym besteht aus einer einzelnen Domäne, welche sich zu einem irregulären TIM-Barrel faltet. Alle ß-Stränge des (ß/alpha)5ß3-Fasses sind parallel zueinander angeordnet, mit Ausnahme von ß-Strang 8, welcher antiparallel zu den Strängen ß1 and ß7 ausgerichtet ist. Die Struktur von Cellosyl ist somit eine der höchstaufgelöstesten TIM-Barrel-Strukturen die bekannt ist.