Stability of a time-homogeneous system of money and antimoney & kinetic microscale thermophoresis

Stability of a time-homogeneous system of money and antimoney & kinetic microscale thermophoresis

Human history is pervaded with financial crises. Lately, the global financial crisis of 2008 highlighted the role of uncontrolled creation of money through lending as a relevant source of financial instability. Motivated by an analogy to particle physics, time-homogeneity is imposed on monetary systems to approach and even possibly solve the associated problems. This implies a full reserve banking with a two-currency system which discriminates with an exchange rate between non-bank assets (money) and bank assets (antimoney). Payments can be made by passing on money in exchange for a good or receiving antimoney along with the good at respective price levels. Liquidity can be provided by the simultaneous transfer of money and antimoney at a negotiated exchange rate between money and antimoney, also termed the liquidity price. In this system, interest rates and credit creation are replaced by a varying price for liquidity. Here, the economic stability of such a system with an agent-based random economy model is studied, in which households and firms are urged by random boundary conditions to apply stochastic exchanges of goods via a limit order book mechanism, implementing the trading scheme of stock markets. The comparison of the market simulations for equilibrium and external shock scenarios of the prevailing monetary system with the money-antimoney system highlights two core aspects: First, the need of debt-limiting boundary conditions in order to equilibrate markets and second the similarity of the price dynamics of the studied systems as an indicator of fundamental functionality of the money-antimoney system. The formation, stability and dissociation of biological ligand-binder systems play a fundamental role in nearly all aspects of living matter. Whereas the binding affinity is well described for many molecular ligand-binder interactions, their kinetic association and dissociation rates are far less well studied, due to lack of comprehensive experimental techniques. Here, Kinetic Microscale Thermophoresis KMST is established, which allows for a purely optical, immobilization-free and quantitative analysis of kinetic rates of biological ligand-binder processes. In a KMST measurement, the kinetic fingerprint is extracted from the fluorescence change back to equilibrium within a formerly IR laser-heated spot. Kinetic relaxation time constants between 0.01-0.5 /s can be measured, allowing for the determination of on-rates 10^4-10^6 /Ms and off-rates 10^-4 - 0.1/s in principle. For Cy5-labeled DNA strands, the expected exponential dependence of the off-rates on salt concentration, strand length and inverse temperature, respectively, was confirmed and measurements in crowded solutions were performed. The measured on-rates show linear dependence on salt concentration but weak dependence on strand length and inverse temperature. For biological reaction processes with sufficient enthalpic component, KMST offers a suitable immobilization-free determination of kinetic rates, Finanzkrisen treten in der Geschichte der Menschheit frequent auf. Die globale Finanzkrise machte 2008 im Besonderen die Rolle unkontrollierter Kreditschöpfung als relevante Quelle finanzieller Instabilität deutlich. Motiviert durch eine Analogie zur Teilchenphysik wird Zeithomogenität auf ein Geldsystem angewandt, um die mit Kreditschöpfung verbundenen Probleme zu mindern und möglicherweise auch zu lösen. Das führt zu einem Vollgeldsystem mit zwei distinkten Währungen: Nichtbankaktiva (Geld) und Bankaktiva (Antigeld). In diesem Geld-Antigeldsystem kö̈nnen Zahlungen durch Entgegennahme von Geld gegen eine Ware oder durch den Transfer von Antigeld zusammen mit der Ware zum jeweiligen Preis abgewickelt werden. Liquidität kann durch den gleichzeitigen Transfer von Geld und Antigeld zu einem ausgehandelten Liquiditä̈tspreis zwischen Geld und Antigeld bereitgestellt werden. Der variierende Liquiditätspreis ersetzt Zinssätze und Kreditschöpfung. Die wirtschaftliche Stabilität eines solchen Systems wurde mithilfe eines agentenbasierten Zufallsökonomiemodells untersucht. In diesem handeln Haushalte und Unternehmen stochastisch Güter auf einer zentralen Limit-Orderbuch Börse äquivalent zu Handelsschemata an Aktienmärkten. Der Vergleich der Marktsimulationen für Gleichgewichts- und externe Schockszenarien des vorherrschenden Geldsystems mit dem Geld- Antigeld-System verdeutlicht zwei Kernergebnisse: Erstens, die Notwendigkeit individueller schuldenbegrenzender Randbedingungen, um effiziente Gleichgewichte in den Märkten zu erzielen und zweitens eine ähnliche Preisdynamik zum vorherrschenden Geldsystem, die auf eine grundlegende Funktionalität des Geld-Antigeldsystems hinweist. Die Bildung, Stabilität und Dissoziation biologischer Liganden-Binder-Systeme spielen eine fundamentale Rolle in fast allen Aspekten belebter Materie. Während die Bindungsaffinitäten für viele molekulare Liganden-Binder-Systeme gut beschrieben sind, sind die kinetischen Assoziations- und Dissoziationsraten weniger gut erforscht. Mit der weit verbreiteten Microscale Thermophoresis Technik MST, werden mittels mikroskaliger Temperaturgradienten die Affinitäten von Ligand-Bindersystemen bestimmt. Durch eine im Vergleich zur MST Technik um eine Größenordnung verbesserte thermische Anbdingung des Samples kö̈nnen mit der neuartigen kinetische mikroskalige Thermophorese Technik KMST zusätzlich quantitativ die kinetischen Raten auf rein optischer und immo- bilisationsfreier Basis bestimmt werden. Bei einer KMST-Messung wird der kinetische Fingerabdruck aus der Fluoreszenzänderung zurück zum Gleichgewicht innerhalb eines zuvor IR-laserbeheizten Spots extrahiert. Gemessene kinetische Relaxationszeitkonstanten zwischen 0.01–0.5 /s lassen die Bestimmung von Assoziationsraten 10^4–10^6 /Ms und Dissoziationsraten 10^-4 - 10^-1 /s prinzipiell zu. Für Cy5-markierte komplementäre DNA-Stränge wurde die erwartete exponentielle Abhängigkeit der Dissozitationsraten und Dissoziationskonstanten von Salzkonzentration, Stranglänge und inverser Temperatur bestätigt und Raten in makromolekular gedrängten Lösungen gemessen. Die gemessenen Assoziationsraten weisen eine lineare Abhängigkeit von der Salzkonzentration auf, eine schwache Abhängigkeit von der Stranglänge und der inversen Temperatur. Für biologische Reaktionsprozesse mit ausreichender enthalpischer Komponente bietet KMST eine immobilisationsfreie Bestimmung der kinetischen Raten.

kinetic microscale thermophoresis, money-antimoney system, agent-based model, binding kinetics, econophysics

20. Apr. 2021

2021

Englisch

https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:bvb:19-278697