Aktinfilamente spielen eine bedeutende Rolle bei zahlreichen zellulären Prozessen. Eine genaue Kenntnis der Regulation der Dynamik des Aktincytoskeletts ist notwendig, um die Mechanismen dieser Aktin-abhängigen Vorgänge verstehen zu können. Aktindynamik wird hauptsächlich von Phosphoinositol 3-Kinasen und kleinen GTPasen der Rho-Familie reguliert.Bei Myosin 9b handelt es sich um einen negativen Regulator von Rho. Zunächst ging man davon aus, Myosin 9b würde durch einen Bindungspartner zur Plasmamembran, wo aktives Rho lokalisiert ist, rekrutiert. Mit SWAP-70 wurde ein potentieller Kandidat für diese Funktion mittels eines Two-Hybrid-Screens identifiziert. SWAP-70 besitzt eine PH-Domäne, die für eine regulierte Rekrutierung des Proteins an die Plasmamembran verantwortlich sein könnte. Allerdings konnte keine physiologisch relevante Interaktion von SWAP-70 mit Myosin 9b nachgewiesen werden. Es stellte sich jedoch heraus, da§ SWAP-70 mit einem neuartigen Typ von dünnen Aktinfilamenten, die zumeist in dynamischen Regionen der Zelle entdeckt werden und deren Bildung eine PI 3-Kinase Aktivität voraussetzt, assoziiert. Folgerichtig konnte PI(3,4)P2 als ein in vivo Ligand von SWAP-70 identifiziert werden.