Untersuchung einer neu identifizierten Spleißvariante des humanen Guanylat-bindenden Proteins 3 in der Influenza-A-Virusvermehrung
Die vorliegende Arbeit befasst sich mit der Untersuchung einer neu identifizierten Spleißvariante des humanen Guanylat-bindenden Proteins 3 (hGBP-3), einer Interferon-induzierten großen GTPase. Dieser hGBP-3deltaC benannten Spleißvariante von hGBP-3 fehlt das komplette C-terminale Exon 11 und 81 Nuk...
Verfasser: | |
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Weitere Beteiligte: | |
FB/Einrichtung: | FB 13: Biologie |
Dokumenttypen: | Dissertation/Habilitation |
Medientypen: | Text |
Erscheinungsdatum: | 2011 |
Publikation in MIAMI: | 24.07.2012 |
Datum der letzten Änderung: | 07.06.2016 |
Angaben zur Ausgabe: | [Electronic ed.] |
Schlagwörter: | Guanylat-bindende Proteine; GTPase; Influenza A Virus; Virusreplikation; Interferonsystem |
Fachgebiet (DDC): | 570: Biowissenschaften; Biologie |
Lizenz: | InC 1.0 |
Sprache: | Deutsch |
Format: | PDF-Dokument |
URN: | urn:nbn:de:hbz:6-99389497131 |
Permalink: | https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-99389497131 |
Onlinezugriff: | diss_nordmann_alexandra.pdf |
Die vorliegende Arbeit befasst sich mit der Untersuchung einer neu identifizierten Spleißvariante des humanen Guanylat-bindenden Proteins 3 (hGBP-3), einer Interferon-induzierten großen GTPase. Dieser hGBP-3deltaC benannten Spleißvariante von hGBP-3 fehlt das komplette C-terminale Exon 11 und 81 Nukleotide des Exons 7. Die Analyse einer potentiellen antiviralen Wirkung von GBPs ergab, dass die Überexpression der hGBP-3 Varianten die Influenza A Virusreplikation signifikant reduziert, wobei die hGBP-3deltaC-vermittelte Reduktion der Virustiter am effizientesten war. hGBP-3deltaC interferiert dabei sowohl mit der viralen Transkription, als auch der Synthese von viralen Proteinen und RNA-Spezies (vRNA, mRNA, cRNA), was eine Reduktion der viralen Polymeraseaktivität einschließt. Eine funktionelle Charakterisierung der hGBP-3 Domänen ergab, dass die antivirale Aktivität von der N-terminalen globulären Domäne der GTPase vermittelt wird und von einer effizienten GTP-Bindung abhängig ist.