Identifizierung der endothelspezifischen Rezeptor-Protein-Tyrosinphosphatase VE-PTP als VE-Cadherin-Ligand
Die Zell-Zell-Kontakte von Endothelzellen sind für die Aufrechterhaltung der Barriere zwischen dem Blutgefäßsystem und dem umliegenden Gewebe verantwortlich. VE-Cadherin ist das essentielle Zell-Adhäsionsmolekül der zonula adherentes in Endothelzellen. Veränderungen der Zell-Zell-Kontakte von Endoth...
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Weitere Beteiligte: | |
FB/Einrichtung: | FB 13: Biologie |
Dokumenttypen: | Dissertation/Habilitation |
Medientypen: | Text |
Erscheinungsdatum: | 2002 |
Publikation in MIAMI: | 26.06.2002 |
Datum der letzten Änderung: | 07.12.2015 |
Angaben zur Ausgabe: | [Electronic ed.] |
Schlagwörter: | Rezeptor-Protein-Tyrosinphosphatase; VE-Cadherin; Endothel; Permeabilität; Leukozyten Extravasation; Angiogenese |
Fachgebiet (DDC): | 570: Biowissenschaften; Biologie |
Lizenz: | InC 1.0 |
Sprache: | Deutsch |
Format: | PDF-Dokument |
URN: | urn:nbn:de:hbz:6-85659550902 |
Permalink: | https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hbz:6-85659550902 |
Onlinezugriff: | PhD_R.Nawroth.pdf |
Die Zell-Zell-Kontakte von Endothelzellen sind für die Aufrechterhaltung der Barriere zwischen dem Blutgefäßsystem und dem umliegenden Gewebe verantwortlich. VE-Cadherin ist das essentielle Zell-Adhäsionsmolekül der zonula adherentes in Endothelzellen. Veränderungen der Zell-Zell-Kontakte von Endothelzellen korrelieren häufig mit einer Tyrosinphosphorylierung von VE-Cadherin. In dieser Arbeit konnte gezeigt werden, dass die endothelspezifische Rezeptor-Protein-Tyrosinphosphatase VE-PTP (vascular endothelial-protein tyrosine phosphatase) mit VE-Cadherin co-präzipitiert wird. Diese Interaktion wird über die fünfte Cadherindomäne von VE-Cadherin und der membranproximalen, extrazellulären 17. Fibronektin-III-Domäne von VE-PTP vermittelt. In COS-7 Zellen führt die Co-transfektion von VE-Cadherin und VEGFR-2 (Flk-1) zu einer Tyrosinphosphorylierung von VE-Cadherin. Diese Phosphorylierung wird durch die zusätzliche Transfektion der katalytisch aktiven, jedoch nicht durch die Transfektion einer katalytisch inaktiven VE-PTP inhibiert.