Das lineare Plasmid pAL1 von Arthrobacter nitroguajacolicus Rü61a besitzt kovalent gebundene, terminale Proteine (TPs) an den 5’-Enden. In dieser Arbeit sollten die am pAL1-Replikationsmechanismus beteiligten Proteine identifiziert und charakterisiert werden. Es konnte gezeigt werden, dass das auf pAL1 lokalisierte Gen 102 für das an den 5’-Enden von pAL1 kovalent gebundene TP codiert. Das Gen 101 codiert für ein Protein, welches durch in vivo Quervernetzungsversuche als Interaktionspartner von TP identifiziert wurde. Dieses als Telomer-assoziiertes Protein (TAP) bezeichnete Protein ist ein bisher einzigartiges Multidomänenprotein und zeigte in biochemischen Versuchen Topoisomerase-, DNA-Helikase- und DNA-Polymerase-Aktivitäten. Realtime-PCR-Versuche zeigten eine gleichzeitig ausgeprägte DNA-Helikasefunktion während der DNA-Polymerisationsfunktion von TAP sowohl mit DNA-primern als auch mit TP als Protein-primer. Somit konnte TAP DNA exponentiell bei 30°C amplifizieren.