Selbstassemblierte homogene und heterogene Proteinfasern und-strukturen induziert durch Oberflächen und Umgebungsbedingungen

Die Selbstassemblierung von Proteinen spielt in der Natur eine wichtige Rolle, da Proteinstrukturen z.B. das Grundgerüst natürlichen Gewebes oder die hochfesten Fasern der Spinnenseide bilden. Verschiedene Faktoren, wie Adsorption auf Oberflächen oder Veränderung der Umgebungsbedingungen, können die Assemblierung von Proteinen induzieren. Im Rahmen dieser Arbeit wird gezeigt, dass die im sub-Nanometerbereich strukturierte hydrophobe Oberfläche eines Polyethylen (PE)-Einkristalls die Ausrichtung von einzelnen Fibrinogen (HPF)-Molekülen beeinflusst. Der Orientierungsmechanismus beruht auf erhöhten intermolekularen Wechselwirkungen zwischen den PE-Kettenfaltungsbögen und dem HPF-Molekül entlang spezifischer kristallographischer Richtungen sowie der dimensionalen Ähnlichkeiten der PE-Kettenfaltung und der α-Helix des HPF-Moleküls. Erstmalig wird die Ethanol- und Temperatur-induzierte Selbstassemblierung von Plasmaproteinen, speziell Albumin (HSA) und Hämoglobin (HGB), sowie die Ethanol-induzierte Selbstassemblierung von HPF und Fibronektin (HFN) zu heterogenen Proteinnanofasern (hPNF) gezeigt. Es wird darüber hinaus dargestellt, dass Spitzenverstärkte Raman-Spektroskopie eine geeignete Methode ist, um die Anwesenheit beider Proteine in den neuartigen HSA-HGB-hPNF auf Nanoebene zu beweisen. Der dabei beobachtete geringe Anteil an HGB wird durch Unterschiede in der Assemblierungskinetik erklärt. Dabei wird die Änderung der Fasercharakteristika selbstassemblierter HPF-HFN-hPNF in Abhängigkeit des initialen molaren Mischungsverhältnisses beider Proteine betrachtet. Darüber hinaus wurde die Stabilität dieser Fasern in verschiedenen Medien untersucht. Durch die Reduktion der elektrostatischen Wechselwirkungen zwischen den Proteinen in Wasser dissoziieren diese unerwarteterweise direkt. Basierend auf den gewonnenen Struktur-Eigenschafts-Beziehungen wird ein Modell für die Faserbildung der HSA-HGB, sowie der HPF-HFN-PNF entwickelt, welches eine Vorhersage weiterer potentieller hPNF erlaubt. Die Ergebnisse dieser Arbeit geben grundlegende und essentielle Einblicke in den Mechanismus der Selbstassemblierung und zeigen Wege auf, diesen zu beeinflussen. Somit legen die gewonnenen Erkenntnisse den Grundstein für die Entwicklung neuer proteinbasierter Materialien mit steuerbaren Eigenschaften.