Die dreidimensionale Struktur von Alliinase aus Knoblauch in verschiedenen Kristallformen

Der Knoblauch (Allium sativum) verdankt seine pharmakologische und kulinarische Bedeutung dem Wirken eines einzelnen Enzyms - der Alliinase. Diese C-S-Lyase spaltet das geruchlose Cysteinderivat Alliin in Pyruvat, Ammonium und Sulfensäure, wobei zwei Sulfensäuremoleküle nicht-enzymatisch zum ebenfalls noch geruchlosen Allicin kondensieren, aus dem ferner spontan die geruchsintensiven Knoblauchwirkstoffe entstehen. Das aus frischen Knollen isolierte, Vitamin-B6-abhängige Enzym wurde in vier verschiedenen Kristallformen kristallisiert und die dreidimensionale Struktur bei hoher Auflösung (1,53 Å) verfeinert. Die Faltung ist in zwei der drei Domänen sehr ähnlich zur Familie der Pyridoxalphosphat-abhängigen Enzyme der Klasse I; die dritte (N-terminale) Domäne beeinhaltet eine EGF-Domäne mit neuartiger Disulfidverknüpfung. Eine Chloridbindungsstelle im N-terminalen Bereich führt zur Ausbildung eines hydrophoben Substratbindungsbereichs, der zusammen mit Aminosäureseitenketten des aktiven Zentrums für die Substratspezfität und Regioselektivität gegenüber (+)-S-Alk(en)yl-L-cysteinsulfoxiden verantwortlich ist.