Die Familie der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren (GPCRs) stellt die größte Gruppe der Signalproteine dar und zählt zu den wichtigsten Zielstrukturen in der heutigen Arzneimittelwelt. Die Entwicklung neuer Medikament gegen GPCRs ist getrieben von der Suche nach Verbindungen welche nanomolare und subnanomolare Bindungsaffinitäten aufweisen. Immer mehr deutet darauf hin, dass für viele GPCRs mehrere aktive Konformationen existieren und somit selektiv spezifische Signalwege aktiviert werden können. Die Desensitisierung des GPCR Signals ist essentiell für die Aufrechterhaltung der zellulären Homöostase. Viele GPCRs werden agonist-abhängig über die Phosphorylierung von intrazellulären Serin- und Threoninresten im C-Terminus des Rezeptors koordiniert. Diese Phosphorylierung erleichtert die Bindung von β-Arrestin und führt zur Desensitisierung der G-Protein-abhängigen Signaltransduktion. β-Arrestin dient darüber hinaus als Scaffold- und Adapterprotein und ist somit in der Lage die Rezeptor-Internalisierung zu erleichtern und eine zweite Welle der Signaltransduktion auszulösen. Die Entwicklung neuer Pan-Somatostatin-Analoga war bisher darauf gerichtet, Substanzen zu entwickeln, die möglichst hohe Affinitäten zu mehr als einem der fünf Somatostatin-Rezeptoren haben (sst1-sst5). Die für den klinischen Einsatz neu entwickelten Somatostain-Analoga Pasireotid (SOM230), Octreotid und Somatoprim (DG3173) sind Multirezeptor-Liganden und wurden bis jetzt nur durch ihr Bindungsprofil charakterisiert. Ihre Fähigkeit einzelne Somatostatin-Rezeptorsubtypen zu aktivieren wurde bis jetzt noch nicht direkt untersucht. Um die Rezeptoraktivierung der einzelnen Somatostatin-Rezeptoren messen zu können wurde der C-Terminus des sst2-Rezeptors mit dem von anderen Rezeptor-Subtypen ausgetauscht. Dieses Vorgehen erlaubte die Verwendung der phospho-sst2 Antikörper zur Messung der sst5- und sst3-Aktivierung.