Die Asparaginsäure ist eine der instabilsten Aminosäuren in Peptiden. Ihre Abbaureaktionen spielen für die Stabilität natürlicher und synthetischer Peptide und Proteine bzw. bei verschiedenen pathologischen Prozessen wie beispielsweise bei Morbus Alzheimer eine entscheidende Rolle. Ziel dieser Arbeit war es daher, die Stabilität des zyklischen Aspartyltripeptides cis DKPGlyOH und der Tetrapeptide Gly-Phe-Asp-GlyOH und Ala-Phe-Asp-GlyOH bei verschieden pH-Werten und Temperaturen zu untersuchen und die Abbaumechanismen und Reaktionsgeschwindigkeiten zu verstehen. Die simultane Trennung und quantitative Analyse der Abbauprodukte aller Inkubationsproben erfolgte mit validierten CE-UV-Assays. Eine qualitative Identifizierung unbekannter Zersetzungsprodukte wurde anhand aufgenommener Massenspektren realisiert. Unter allen Inkubationsbedingungen konnte eine Isomerisierung und Epimerisierung des Aspartylrestes in den Modellpeptiden nachgewiesen werden. Als Hauptabbauprodukte wurden im Fall der Tetrapeptide bei pH 7,4 bzw. pH 10 und 80 °C bzw. 25 °C die β-verknüpften Aspartylpeptide detektiert. Im Gegensatz dazu zeigten die Diketopiperazine während der Inkubation des zyklischen Tripeptid cis-DKPGlyOH bei pH 7,4 und 80 °C die höchste Stabilität. Neben der Epimerisierung des Aspartylrestes konnte mittels HPLC-Analyse nach vorangegangener Hydrolyse der Peptide und Derivatisierung mit Marfey’s Reagenz eine zusätzliche Epimerisierung weiterer chiraler Aminosäuren im Modellpeptid als Abbaureaktion belegt werden. Außerdem wurde für das Glycinyl-Tetrapeptide und das zyklische Tripeptide eine Sequenzumkehr der ersten beiden N-terminalen Aminosäuren als weiterer Abbauweg beobachtet. Anhand der experimentell ermittelten Daten wurden die Geschwindigkeitskonstanten der individuellen Abbaureaktionen für jedes Modellpeptid berechnet und in Abhängigkeit der Temperatur, des pH-Wertes sowie des Modellpeptides vergleichen.