Die vorliegende Dissertation beschreibt die systematische Übertragung der biochemischen Prinzipien der Reaktion des Enzyms Carboanhydrase (CA) auf rein chemische Fragestellungen. CAs katalysieren die reversible Hydratisierung von Kohlendioxid und besitzen enorme Bedeutung bei unterschiedlichsten biochemischen Prozessen in jedem Organismus. Nicht zuletzt aufgrund ihres evolutionsbiologischen Alters gehören CAs zu den Enzymen mit den höchsten Wechselzahlen und Beschleunigungsfaktoren. Mittels geeigneter Modelle für experimentelle Umsetzungen und quantenchemische Berechnungen konnten die Reaktionsmechanismen von Allen und den Heteroallenen Carbodiimid, Keten, Ketenimin und Thioketen an biomimetischen Zinkkomplexen aufgeklärt werden. Die Berechnungen dieser Arbeit zeigen u.a., dass nicht Cyanamid, sondern das Isomer Carbodiimid das aktive Substrat der mechanismusgestützten Inhibition von CA darstellt. Auch Keten, Ketenimin und Thioketen können als Inhibitoren für CA wirken, da analog zu der Umsetzung mit Carbodiimid freie Carbonylgruppen zu einer hohen thermodynamischen Stabilität der Intermediate führen. Intensiv wurde die biomimetische Hydratisierung von Allen untersucht. Die durch kostengünstige Zinkkatalysatoren vermittelte Reaktion mit Nukleophilen erscheint als durchaus realisierbar und besitzt demzufolge einen deutlichen ökonomischen Aspekt. Die Ergebnisse aus der Berechnung der Aktivierungsbarrieren der Modellreaktion mit Wasser zeigen einen starken katalytischen Effekt, der sich durch geeignete Substitutionen verstärken lässt.