Das proto-onkogene normale Ras fungiert als regulierter molekularer Schalter in Signaltransduktionswegen, die u.a. Zellwachstum, Zelldifferenzierung und Apoptose beeinflussen. Zu den zahlreichen Effektoren des Ras gehören unter anderem auch die Phosphoinositid 3-Kinasen, von denen verschiedene Isoformen (a/ß/γ/?) existieren. In dieser Arbeit sollte die Wechselwirkung des Ras mit der PI3K? Isoform untersucht werden. Folgende Ergebnisse ließen sich festhalten: 1. Durch Optimierung der Aufreinigungsprozedur wurden reinere und stärker konzentrierte (bis zu 6,8 mg/ml) Ras Präparate erreicht. 2. Im Gegensatz zu p110a, das unabhängig von der posttranslationalen Modifikation nur Ras-GTP bindet, bindet p110γ nur unmodifiziertes Ras in GTP-Abhängigkeit. mRas bindet sowohl in GTP-, als auch in GDP-gebundenen Zustand an p110γ. 3. Die Ras-Bindungsstelle liegt zwischen AS 98-740 von p110γ. 4. Die p110γ-Kinaseaktivität wird durch Bindung an Ras nicht gesteigert. 5. Eine Membranrekrutierung der Kinase durch Ras wurde nicht gefunden. Ebenso keine Mobilisierung von mRas in das Cytosol durch p110γ. 6. Eine Komplexbildung zwischen p110γ und Ras findet überwiegend nach der Ras-Farnesylierung statt. Außerdem fiel eine vermehrte Bindung von mRas an p110γ unter EDTA-Einfluß auf, also unter Entzug von Mg2+- und Ca2+-Ionen.