Die ubiquitär exprimierten neutralen, Ca2+-abhängigen Cysteinproteinasen µ- und m-Calpain, auch konventionelle Calpaine genannt, werden ubiquitär exprimiert. Sie stellen heterodimere Enzyme dar, die aus einer unterschiedlichen großen katalytischen Untereinheit, Calpain 1 für µ-Calpain und Calpain 2 für m-Calpain, sowie einer identischen kleinen regulatorischen Untereinheit, Calpain 4, aufgebaut sind. Knock-out (KO)-Experimente wiesen auf zahlreiche, zum Teil lebenswichtige (intra-)zelluläre Funktionen der ubiquitären Calpaine hin. Dabei wurde den konventionellen Calpainen eine Beteiligung unter anderem bei zellulären Migrationsprozessen, bei der Zellzyklusregulation und der Apoptose zugeschrieben. Ob jedoch gegebenenfalls die beiden Calpain-Isoformen µ- und m-Calpain äquivalent oder isoformspezifisch an diesen zellulären Prozessen und potentiell assoziierten regulierten Abbauprozessen beteiligt sind ist noch nicht geklärt. Ein Hauptziel meiner Untersuchungen war daher, mittels geeigneter Methoden weitere Beiträge zur Aufklärung von zellulären Migrationsprozessen zu liefern, und zwar insbesondere durch die Identifikation potentiell beteiligter Substrate, Interaktionspartner und Signaltransduktionswege bei der Tumorzellmigration. Dies gelang durch die Etablierung und Charakterisierung von Calpain-knock down-Zellmodellen. Mit diesen Modellen sollten aber auch weitere Zellfunktionen wie etwa die Zellproliferation, die Zellzyklusprogression, die Apoptoseinduktion und die Expression von Matrix-Metalloproteinasen näher untersucht werden.