Untersuchungen zur Polyaminbiosynthese bei Diatomeen: Charakterisierung einer Thermosperminsynthase aus der Diatomee Thalassiosira pseudonana

Dokumentenart:	Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Open Access Art:	Primärpublikation
Datum:	24 April 2008
Begutachter (Erstgutachter):	Manfred (Prof. Dr.) Sumper
Tag der Prüfung:	5 März 2008
Institutionen:	Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biochemie, Genetik und Mikrobiologie > Entpflichtet bzw. im Ruhestand > Prof. Dr. Manfred Sumper
Stichwörter / Keywords:	Polyamine , Polyaminstoffwechsel , Kieselalgen , Biosynthese , Biomineralisation , N-Aminopropyltransferasen , Diatomeen , langkettige Polyamine , Diatoms , polyamine , N-aminopropyltransferase , long chain polyamines
Dewey-Dezimal-Klassifikation:	500 Naturwissenschaften und Mathematik > 580 Pflanzen (Botanik)
Status:	Veröffentlicht
Begutachtet:	Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:	Ja
Dokumenten-ID:	10734

Zusammenfassung (Deutsch)

Die Zellwände (Frustule) von Diatomeen (z.B. Thalassiosira pseudonana) enthalten ungewöhnliche langkettige Polyamine, wie z. B. Oktamine. Es wurde vermutet, dass ein N-Aminopropyltransferase-ähnliches Enzym für die Synthese solcher langkettigen Polyamine verantwortlich ist. Um die Existenz einer solchen Polyaminsynthase nachweisen zu können, wurden mutmaßliche Polyaminsynthase-Gene aus ...

Zusammenfassung (Deutsch)

Die Zellwände (Frustule) von Diatomeen (z.B. Thalassiosira pseudonana) enthalten ungewöhnliche langkettige Polyamine, wie z. B. Oktamine. Es wurde vermutet, dass ein N-Aminopropyltransferase-ähnliches Enzym für die Synthese solcher langkettigen Polyamine verantwortlich ist. Um die Existenz einer solchen Polyaminsynthase nachweisen zu können, wurden mutmaßliche Polyaminsynthase-Gene aus Thalassiosira pseudonana kloniert und in Escherichia coli heterolog überexprimiert. Die rekombinanten mutmaßlichen N-Aminopropyltransferasen wurden mit verschiedenen [14C]-Polyaminen und decarboxyliertem S-Adenosylmethionin getestet, um Enzymaktivität nachweisen zu können. Im Zuge dieser Untersuchungen konnten eine Spermidinsynthase (TPS_108361) und eine Thermosperminsynthase (TPS_41289) identifiziert werden. Hierbei wurde die bis dahin weitgehend unbekannte Thermosperminsynthase detailliert untersucht. Diese Dissertation beschreibt erstmals eine neu entdeckte Thermosperminsynthase.

Übersetzung der Zusammenfassung (Englisch)

Shells of Diatoms (e.g. Thalassiosira pseudonana) contain unusual long chain polyamines (for exampel oktamine). It was hypothesized that an N-aminopropyltransferase like enzyme is responsible for the synthesis of such long chain polyamines. In order to prove the existence of a polyamine synthase, putative N-aminopropyltransferases were cloned and heterologously overexpressed in Escherichia coli ...

Übersetzung der Zusammenfassung (Englisch)

Shells of Diatoms (e.g. Thalassiosira pseudonana) contain unusual long chain polyamines (for exampel oktamine). It was hypothesized that an N-aminopropyltransferase like enzyme is responsible for the synthesis of such long chain polyamines. In order to prove the existence of a polyamine synthase, putative N-aminopropyltransferases were cloned and heterologously overexpressed in Escherichia coli and subsequently tested for N-aminopropyl transferase activity with a set of [14C]-polyamines and decarboxylated S-Adenosylmethionine. In this way a spermidine synthase (TPS_108361) and a thermospermine synthase (TPS_41289) were identified. In order to determine the biochemical characteristics of a exceptionally triamine specific N-Aminopropyltransferase, the thermospermine synthase from Thalassiosira pseudonana was investigated in detail. This doctoral thesis contains the first description of a newly discovered thermospermine synthase.

Details

Vorschau

Bibliographische Daten exportieren

Zusammenfassung (Deutsch)

Zusammenfassung (Deutsch)

Übersetzung der Zusammenfassung (Englisch)

Übersetzung der Zusammenfassung (Englisch)

Downloadstatistik

Downloads

Weitere Literatur (mittels CORE)

Universitätsbibliothek