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Immobilisierung der Penicillin G Acylase an funktionalisierte Trägerpartikel für biotechnologische Anwendungen

URN zum Zitieren dieses Dokuments:
urn:nbn:de:bvb:355-opus-8493
DOI zum Zitieren dieses Dokuments:
10.5283/epub.10582
Kranz, Bertolt
Veröffentlichungsdatum dieses Volltextes: 08 Okt 2007 12:01


Zusammenfassung (Deutsch)

In dieser Arbeit wurde die Immobilisierung des Modellenzyms Penicillin G Acylase (EC 3.5.1.11) von E.coli untersucht. Sowohl die Beladung als auch die spezifische Aktivität des Enzyms wurde durch Optimierungen verbessert. Durch Circulardichroismus-Messungen wurde die Sekundärstruktur des immobilisierten Enzyms bestimmt. Synthese der Polymerpartikel Es wurden nicht-poröse magnetische ...

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Übersetzung der Zusammenfassung (Englisch)

Immobilisation of the model enzyme penicillin G acylase (EC 3.5.1.11) from E. coli was investigated. Both loading and specific activity of the enzyme were improved by optimisation. The secondary structure of the immobilised enzyme was determined by circular dichroism measurements. Synthesis of the polymer particle Non-porous magnetic polymer particles were obtained, which had a high mechanical ...

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