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Protein stability in mixed solvents: From transfer thermodynamics to the denaturation by urea and back

URN zum Zitieren dieses Dokuments:
urn:nbn:de:bvb:355-epub-319125
DOI zum Zitieren dieses Dokuments:
10.5283/epub.31912
Moeser, Beate
Veröffentlichungsdatum dieses Volltextes: 10 Mai 2016 05:41


Zusammenfassung (Englisch)

The conformational equilibrium between folded and unfolded protein structures is sensitive to the presence of cosolvents in the surrounding solution, and several small organic molecules are known to modulate the functioning of proteins in cells by shifting the equilibrium toward folded (stabilizers) or unfolded states (denaturants). The molecular mechanisms behind these effects are not yet fully ...

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Übersetzung der Zusammenfassung (Deutsch)

Das Konformationsgleichgewicht zwischen gefalteten und ungefalteten Proteinstrukturen wird durch das Vorhandensein von Kosolvenzien in der umgebenden Lösung beeinflusst und einige niedermolekulare organische Moleküle sind dafür bekannt, die Funktionsfähigkeit von Proteinen in Zellen zu modulieren, indem sie das Gleichgewicht in Richtung gefalteter (Stabilisatoren) oder entfalteter Zustände ...

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