Des problèmes pré-analytiques à l'oxydation des protéines : voyage protéomique

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State: Public
Version: After imprimatur
Serval ID
serval:BIB_B62FE5CB4E59
Type
PhD thesis: a PhD thesis.
Collection
Publications
Institution
Title
Des problèmes pré-analytiques à l'oxydation des protéines : voyage protéomique
Author(s)
Barelli S.
Director(s)
Tissot J.-D.
Codirector(s)
Lion N.
Institution details
Université de Lausanne, Faculté de biologie et médecine
Address
Faculté de biologie et de médecine Université de Lausanne UNIL - Bugnon Rue du Bugnon 21 - bureau 4111 CH-1015 Lausanne SUISSE
Publication state
Accepted
Issued date
2010
Language
french
Number of pages
50
Notes
REROID:R005515341
Abstract
RAPPORT DE SYNTHESE :Cette thèse a pour but de démontrer que les protéines sanguines sont sensibles à leur micro- environnement redox et que les outils protéomiques permettent pour une part de caractériser les effets de ce micro-environnement au niveau moléculaire. Elle est divisée en trois parties, les deux premières sous forme d'articles de revue publiés et la troisième sous forme d'un travail de recherche mené au Centre de Transfusion Sanguine de Lausanne en collaboration avec la PAF (Protein Analysis Facility) de l'UNIL.L'article « Plasma/serum proteomics : preanalytical issues » publié dans Expert Review of Proteomics en 2007 explique comment la protéine porte l'empreinte de la phase pré¬analytique. La technique d'électrophorèse bi-dimensionnelle « différentielle » permet de simplifier cette phase en soumettant tous les échantillons analysés aux mêmes manipulations, ramenant ainsi les variables pré-analytiques aux plus élémentaires d'entre elles. Dans l'article « Oxidation of proteins : basic principles and perspectives for blood proteomics » publié dans Proteomics Clinical Applications en 2008, il est question de l'oxydation comme réaction chimique à l'origine de lésions, protéiques. Celles-ci peuvent donner lieu à des artefacts d'analyse protéomique et rendre l'identification de peptides confondante. Elles peuvent par ailleurs être chimiquement instables et s'associer à d'autres composés contenus dans l'échantillon.Le travail de recherche décrit l'étude protéomique des modifications oxydatives au niveau du fibrinogène oxydé in vitro. Les résultats de cette étude indiquent que les conditions de conservation de plasma destiné à la transfusion peuvent potentiellement altérer la structure et la fonction des protéines contenues dans ce produit sanguin et que ce phénomène est pour une part oxydatif.
Create date
17/11/2010 12:40
Last modification date
20/08/2019 15:24
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