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Expression und Charakterisierung von Aspergillus nidulans Hydrophobinen und deren potentieller Einsatz im Denkmalschutz

Winandy, Lex

Abstract:

Pilzliche Hydrophobine sind kleine, amphiphile Proteine, die sich an hydrophil-hydrophoben Grenzflächen zu einem Monolayer assemblieren und so die Oberflächeneigenschaften verändern, was sie für eine Vielzahl an biotechnologischen Anwendungen interessant macht. In dieser Arbeit wurde ein Expressionssystem entwickelt, das die heterologe Expression von Hydrophobinen unterschiedlicher Klasse in Escherichia coli ohne die Fusion an einen permanenten N-terminalen Tag ermöglicht. Durch den Einsatz des Signalpeptids PelB war es möglich, die Hydrophobine DewA, DewC, DewD und DewE aus Aspergillus nidulans und HFBI aus Trichoderma reesei zu produzieren und ihre biochemischen Eigenschaften zu charakterisieren. Alle Hydrophobine waren in der Lage an Oberflächen zu binden, die Hydrophobizität von Glas zu erhöhen und zeigten emulgatorische Fähigkeiten in einem Öl-Wasser Gemisch. Während das typische Klasse I Hydrophobin DewA die stabilsten Beschichtungen auf harten Oberflächen bildete, zeigten die nicht direkt einer Klasse zuordbaren Hydrophobine DewD und DewE die besten Eigenschaften als Emulgator. Die Ergebnisse unterstützen die zuletzt aufgekommenen Forderungen nach einer Überarbeitung der Einteilung der Hydrophobine und postulieren die Einführung einer neuen, intermediären Klasse.
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Volltext §
DOI: 10.5445/IR/1000087195
Cover der Publikation
Zugehörige Institution(en) am KIT Institut für Angewandte Biowissenschaften (IAB)
Publikationstyp Hochschulschrift
Publikationsjahr 2018
Sprache Deutsch
Identifikator urn:nbn:de:swb:90-871950
KITopen-ID: 1000087195
Verlag Karlsruher Institut für Technologie (KIT)
Umfang 116 S., Anh.
Art der Arbeit Dissertation
Fakultät Fakultät für Chemie und Biowissenschaften (CHEM-BIO)
Institut Institut für Angewandte Biowissenschaften (IAB)
Prüfungsdatum 17.10.2018
Referent/Betreuer Fischer, R.
KIT – Die Forschungsuniversität in der Helmholtz-Gemeinschaft
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