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NusA directly interacts with antitermination factor Q from phage λ

DOI zum Zitieren der Version auf EPub Bayreuth: https://doi.org/10.15495/EPub_UBT_00005369
URN zum Zitieren der Version auf EPub Bayreuth: urn:nbn:de:bvb:703-epub-5369-0

Titelangaben

Dudenhöffer, Benjamin R. ; Borggräfe, Jan ; Schweimer, Kristian ; Knauer, Stefan H.:
NusA directly interacts with antitermination factor Q from phage λ.
In: Scientific Reports. Bd. 10 (April 2020) . - No. 6607.
ISSN 2045-2322
DOI der Verlagsversion: https://doi.org/10.1038/s41598-020-63523-5

Volltext

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Version: Veröffentlichte Version
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Angaben zu Projekten

Projekttitel:
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Projektfinanzierung: Deutsche Forschungsgemeinschaft

Abstract

Antitermination (AT) is a ubiquitous principle in the regulation of bacterial transcription to suppress termination signals. In phage λ antiterminator protein Q controls the expression of the phage’s late genes with loading of λQ onto the transcription elongation complex halted at a σ-dependent pause requiring a specific DNA element. The molecular basis of λQ-dependent AT and its dependence on N-utilization substance (Nus) A is so far only poorly understood. Here we used solution-state nuclear magnetic resonance spectroscopy to show that the solution structure of λQ is in agreement with the crystal structure of an N-terminally truncated variant and that the 60 residues at the N-terminus are unstructured. We also provide evidence that multidomain protein NusA interacts directly with λQ via its N-terminal domain (NTD) and the acidic repeat (AR) 2 domain, with the λQ:NusA-AR2 interaction being able to release NusA autoinhibition. The binding sites for NusA-NTD and NusA-AR2 on λQ overlap and the interactions are mutually exclusive with similar affinities, suggesting distinct roles during λQ-dependent AT, e.g. the λQ:NusA-NTD interaction might position NusA-NTD in a way to suppress termination, making NusA-NTD repositioning a general scheme in AT mechanisms.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Keywords: Biophysical chemistry; Solution-state NMR; Transcription
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften; Biologie
Institutionen der Universität: Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige ProfessorInnen > Lehrstuhl Biopolymere - Apl. Prof. Dr. Birgitta Wöhrl
Fakultäten
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie mit Schwerpunkt Biophysikalische Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige ProfessorInnen
Sprache: Englisch
Titel an der UBT entstanden: Ja
URN: urn:nbn:de:bvb:703-epub-5369-0
Eingestellt am: 01 Apr 2021 09:35
Letzte Änderung: 01 Apr 2021 09:35
URI: https://epub.uni-bayreuth.de/id/eprint/5369

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